Haemtech BLAC-1200說明書

品牌：haemtech

品名：Lactadherin / MFG-E8

貨號(hào)：BLAC-1200 

          BLAC-FITCF

Lactadherin
Lactadherin（MFG-E8）的結(jié)構(gòu)獨(dú)立地通過C2結(jié)構(gòu)域與CaPOhadyl-L-絲氨酸結(jié)合，并通過第二EGF結(jié)構(gòu)域結(jié)合avb3和avb5整聯(lián)蛋白。單字母氨基酸代碼是指參與結(jié)合的鑒定的氨基酸。對(duì)于C2結(jié)構(gòu)域，大寫字母是指暴露于水的疏水殘基。

BLAC-1200 Bovine Lactadherin

BLAC-FITC Bovine Lactadherin - FITC標(biāo)簽

乳粘素是廣泛分布的糖蛋白（~50kDa），其初的特征在于其與乳脂/脂質(zhì)球膜的結(jié)合。同義名稱是PAS-6/7，牛相關(guān)粘蛋白，BA-46，P47和MFG-E8。乳粘素的結(jié)構(gòu)特征是存在兩個(gè)表皮生長因子（EGF）同源結(jié)構(gòu)域（在第二個(gè)EGF結(jié)構(gòu)域中具有RGD肽基序），并且兩個(gè)C結(jié)構(gòu)域與包含磷脂結(jié)合結(jié)構(gòu)域的凝集素結(jié)構(gòu)域的盤基蛋白家族具有同源性。血液凝固因子V和VIII。Lactadherin以不依賴于鈣的方式顯示優(yōu)先與磷脂酰絲氨酸（L-型）的結(jié)合，并且比Annexin V更具體地結(jié)合。

純化的乳粘素通過阻斷含有磷脂酰絲氨酸的凝血蛋白膜位點(diǎn)而起到抗凝血?jiǎng)┑淖饔茫?0）。Fluoresence標(biāo)記的乳粘素作為有核細(xì)胞和受刺激血小板上暴露的磷脂酰絲氨酸的敏感探針（8,9）。Lactadherin將與磷脂酰絲氨酸含量低于膜聯(lián)蛋白V結(jié)合閾值的膜結(jié)合。

從未經(jīng)巴氏殺菌的牛奶中純化乳鏈霉素（11）。

上圖： K562細(xì)胞（上圖）和HL60細(xì)胞（下圖）在細(xì)胞凋亡早期與FITC-綴合的乳粘素（綠色）和Alexa-647綴合的膜聯(lián)蛋白V（紅色）共染色。膜聯(lián)蛋白以顆粒內(nèi)化，并且不能可檢測地染色細(xì)胞。參考文獻(xiàn)：Shi，J.，Y。Shi，LN Waehrens，JT Rasmussen，CW Heegaard和GE Gilbert（2006）。“Lactadherin檢測早期磷脂酰絲氨酸暴露于永生化白血病細(xì)胞，進(jìn)行程序性細(xì)胞死亡。” 細(xì)胞計(jì)數(shù)A 69（12）：1193-201。版權(quán)所有2006. John Wiley＆Sons，Inc。經(jīng)John Wiley＆Sons，Inc。許可轉(zhuǎn)載。

上圖：用星形孢菌素處理后2小時(shí)（上）和3小時(shí)（下）用FITC-綴合的乳粘素染色的HeLa細(xì)胞。在細(xì)胞凋亡的早期，細(xì)胞具有小囊泡和長而薄的附屬物，其對(duì)于乳粘素具有強(qiáng)烈的染色作用。參考文獻(xiàn)：Waehrens LN，Heeghaard，CW，Gilbert GE，Rasmussen JT。牛Lactadherin作為在凋亡HeLa細(xì)胞表面上表達(dá)的磷脂酰絲氨酸的鈣非依賴性成像劑2009 J. Histochem。Cytochem。（ePub 2009年6月）。

以上：磷脂酰絲氨酸暴露于小鼠腸系膜靜脈血栓形成。在腸系膜外化之前，立即通過尾靜脈給予小鼠1μg的乳粘素和膜聯(lián)蛋白V. 將內(nèi)容物暴露于氯化鐵，然后用鹽水/多聚甲醛灌注動(dòng)物。用堿性磷酸酶載體紅色底物顯色的抗纖維蛋白原/纖維蛋白（左），抗血小板（中）和抗乳粘素抗體（右）染色的系列的連續(xù)切片。一層纖維蛋白原/纖維蛋白（左，閉合箭頭）覆蓋壁畫出血（空心星）。血小板（中間）沿著血栓的腔表面（空心三角形）以及延伸到腔中的纖維蛋白原/纖維蛋白鏈散布。Lactadherin染色（右）沿著凸起的內(nèi)皮表面強(qiáng)（閉合箭頭），包括靠近墻壁的貼壁血小板。纖維蛋白鏈上的血小板沒有可檢測到的染色（空心箭頭）。（Shi J，Pipe SW，Rasmussen JT，Heegaard CW，Gilbert GE.Lactadherin阻斷體內(nèi)血栓形成和止血：與血小板磷脂酰絲氨酸暴露的相關(guān)性.J Thromb Haemost。2008年7月; 6（7）：1167-1174）。